2.3 线粒体调控与细胞凋亡

抗凋亡蛋白Bcl-2和Bcl-xL驻留在线粒体外膜中，抑制cytochromec释放。

促凋亡的Bcl-2蛋白Bad、Bid、Bax和Bim可驻留在细胞质中，在接受死亡信号转导后转位到线粒体中，并在此处促进cytochromeC释放。

Bad易位到线粒体，并与Bcl-xL形成一个凋亡前复合体。

这种转位会被存活因子所抑制，该因子会诱导Bad磷酸化、导致其胞质汇集。

Caspase-8接受Fas信号转导后，剪切胞质Bid；

其活性片段(tBid)转位到线粒体中。

Bax和Bim响应死亡刺激，转位到线粒体中，存活因子也会离开。

DNA损伤后，激活的p53诱导Bax、Noxa和Puma转录。

从线粒体中释放出来后，cytochromeC与APAF-1结合，并与caspase-9形成激活复合体。

虽然线粒体膜通透性和凋亡过程中cytochromeC释放的调节机制尚未完全清楚，但已知Bcl-xL、Bcl-2和Bax可影响电压依赖性阴离子通道(VDAC)，这可能对调节cytochromeC释放有一定的作用。

Mule/ARF-BP1是因DNA损伤而被激活的针对p53的E3泛素连接酶，MCL-1是BCL-2家族中的抗凋亡成员。