凝血酶

        凝血酶（Thrombin）是凝血酶原（凝血因子 II）激活后产生的一种内切丝氨酸蛋白酶，选择性切割纤维蛋白原的 Arg-Gly 键，释放纤维蛋白肽 A（FPA）和纤维蛋白肽 B（FPB），并且产生纤维蛋白单体，此单体经进一步聚合后，在血小板、红细胞和白细胞等参与下形成血凝块。体内凝血酶主要以肝脏处产生的凝血酶原形式存在，经活化的 X 因子切割后释放出活化肽，以及具催化活性的 α-凝血酶。α-凝血酶由一条轻链（Mw ~6,000）和一条重链（Mw ~31,000）通过一个二硫键连接而成。某些保存条件下，α-凝血酶会自溶生成 β-和 γ-凝血酶，两者缺乏溶纤维蛋白活性，不过保留一些活性可水解合成多肽底物以及除纤维蛋白原之外的蛋白底物。凝血酶是凝血机制中的关键酶，直接参与止血，促进凝血和抗凝血等生理过程中的最后一步，广泛应用于诊断学领域，包括凝血化验、凝血因子检测、血液或血浆的脱纤维化用于血清质控等；另外，由于凝血酶具有切割序列专一性强，水解效率高，且能通过亲和层析方法简易去除的特点，还广泛用于基因工程产品的开发。用作一种工具蛋白酶，位点特异性切割融合蛋白。